Аминокислотами называются органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу. В зависимости от положения группы —NН₂ различают α, β, γ и т. д. L-аминокислоты. К настоящему времени в различных объектах живого мира найдено до 200 различных аминокислот. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных, но не все они входят в состав белков.

Аминокислоты делятся на две группы:

1. протеиногенные (входящие в состав белков)

   Среди них выделяют главные (их всего 20) и редкие. Редкие белковые аминокислоты (например, гидроксипролин, гидроксилизин, аминолимонная кислота и др.) на самом деле являются производными тех же 20 аминокислот.

   Остальные аминокислоты не участвуют в построении белков; они находятся в клетке либо в свободном виде (как продукты обмена), либо входят в состав других небелковых соединений. Например, аминокислоты орнитин и цитруллин являются промежуточными продуктами в образовании протеиногенной аминокислоты аргинина и участвуют в цикле синтеза мочевины; γ-амино-масляная кислота тоже находится в свободном виде и играет роль медиатора в передаче нервных импульсов; β-аланин входит в состав витамина — пантотеновой кислоты.

2. непротеиногенные (не участвующие в образовании белков)

   Непротеиногенные аминокислоты в отличие от протеиногенных более разнообразны, особенно те, которые содержатся в грибах, высших растениях. Протеиногенные аминокислоты участвуют в построении множества разных белков независимо от вида организма, а непротеиногенные аминокислоты могут быть даже токсичны для организма другого вида, т. е. ведут себя как обычные чужеродные вещества. Например, канаванин, дьенколевая кислота и β-циано-аланин, выделенные из растений, ядовиты для человека.

Строение и классификация протеиногенных аминокислот

Все аминокислоты белков относятся к L-аминокислотам, содержащим аминогруппу - NН2 в α-положении (отмечено красным):

Радикал R в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), а может иметь и сложное строение. Поэтому α-аминокислоты отличаются друг от друга прежде всего строением бокового радикала, а следовательно, и физико-химическими свойствами, присущими этим радикалам. Приняты три классификации аминокислот:

1. структурная, т. е. по строению бокового радикала (см. табл. 1 [показать])

2. электрохимическая, т. е. по кислотно-основным свойствам аминокислот [показать]

   По электрохимическим (или кислотно-основным) свойствам аминокислоты делятся на три группы в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала:

   • кислые - аминокислоты с дополнительными карбоксильными группами в боковом радикале, которые обеспечивают кислые свойства этой группы аминокислот: аспарагиновая, глутаминовая, амино-лимонная кислоты. Некоторые авторы считают, что у тирозина и цистеина гидроксильная и сульфгидрильная группы в боковом радикале обладают слабовыраженными кислыми свойствами
   • основные - лизин, аргинин и гистидин, т. е. аминокислоты, имеющие дополнительную группировку, соответственно аминогруппу, гуанидиновую или имидазольную, что придает им основные свойства.
   • нейтральные - все остальные аминокислоты. У них боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.

   В зависимости от полярности радикала аминокислоты первых двух групп (кислые и основные) относятся к полярным, а аминокислоты третьей группы (нейтральные)- к неполярным, или гидрофобным.

3. биологическая, или физиологическая, т. е. по степени незаменимости аминокислот для организма [показать]

   По биологическому, или физиологическому, значению аминокислоты также подразделяются на три группы:

   • незаменимые аминокислоты - не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому они обязательно должны поступать извне (с пищей). Абсолютно незаменимых аминокислот для человека восемь: из алифатических незамещенных — валин, лейцин, изолейцин; из алифатических замещенных — треонин, лизин, метионин, из ароматических — фенилаланин; из гетероциклических — триптофан.
   • полузаменимые аминокислоты - образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются аргинин, тирозин, гистидин.
   • заменимые аминокислоты - синтезируются в организме в достаточных количествах из незаменимых аминокислот или других соединений. Организм может обходиться без них долгое время, если, конечно, с пищей поступают вещества, из которых эти аминокислоты могут быть синтезированы. К заменимым аминокислотам относятся остальные аминокислоты.

Приведенная физиологическая классификация аминокислот не универсальна в отличие от первых двух классификаций и до некоторой степени условна, поскольку действительна только для организмов данного вида. Однако абсолютная незаменимость восьми аминокислот универсальна для всех видов организмов (в табл. 2 приведены данные для некоторых представителей позвоночных и насекомых [показать]).

Для крыс и мышей незаменимых аминокислот уже девять (к восьми известным добавляется гистидин). Нормальный рост и развитие курицы возможны только при наличии одиннадцати незаменимых аминокислот (добавляются гистидин, аргинин, тирозин), т. е. полузаменимые для человека аминокислоты абсолютно незаменимы для курицы. Для москитов глицин является абсолютно незаменимой, а тирозин, наоборот, заменимой аминокислотой.

Значит, для разных видов организмов возможны существенные отклонения в потребности в отдельных аминокислотах, что определяется особенностями их обмена.

Сложившийся для каждого вида организма состав незаменимых аминокислот, или так называемая ауксотрофность организма в отношении аминокислот, отражает скорее всего стремление его к минимальным энергетическим затратам на синтез аминокислот. Действительно, выгоднее получать готовый продукт, чем производить его самому. Поэтому организмы, потребляющие незаменимые аминокислоты, тратят примерно на 20% энергии меньше, чем те, которые синтезируют все аминокислоты. С другой стороны, в ходе эволюции не сохранилось таких форм жизни, которые бы полностью зависели от поступления всех аминокислот извне. Им трудно было бы приспосабливаться к изменениям внешней среды, учитывая, что аминокислоты являются материалом для синтеза такого вещества, как белок, без которого жизнь невозможна.

Физико-химические свойства аминокислот

Кислотно-основные свойства аминокислот. По химическим свойствам аминокислоты - амфотерные электролиты, т. е. сочетают свойства и кислот, и оснований.

Кислотные группы аминокислот: карбоксильная (—СООН -> —СОО^- + Н⁺), протонированная α-аминогруппа (—NH⁺₃ -> —NН₂ + Н⁺).

Основные группы аминокислот: диссоциированная карбоксильная (—СОО^- + Н⁺ -> —СООН) и α-аминогруппа (—NН² + Н⁺ -> NН⁺₃).

Для каждой аминокислоты имеется как минимум две константы кислотной диссоциации рК_а - одна для группы —СООН, а вторая для α-аминогруппы.

В водном растворе возможно существование трех форм аминокислот (рис. 1.)

Доказано, что в водных растворах аминокислоты находятся в виде диполя; или цвиттер-иона.

Влияние рН среды на ионизацию аминокислот. Изменение рН среды от кислой до щелочной влияет на заряд растворенных аминокислот. В кислой среде (рН<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

В кислой среде аминокислоты в электрическом поле движутся к катоду.

В щелочной среде (рН>7), где имеется избыток ионов ОН^-, аминокислоты находятся в виде отрицательно заряженных ионов (анионов), так как диссоциирует NН⁺₃-группа:

В этом случае аминокислоты перемещаются в электрическом поле к аноду.

Следовательно, в зависимости от рН среды аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд.

Состояние, в котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрическим. Значение рН, при котором наступает такое состояние и аминокислота не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду, называется изоэлектрической точкой и обозначается рН_I. Изоэлектрическая точка очень точно отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.

Изоэлектрическая точка неполярных (гидрофобных) аминокислот приближается к нейтральному значению рН (от 5,5 для фенилаланина до 6,3 для пролина), у кислых она имеет низкие значения (для глутаминовой кислоты 3,2, для аспарагиновой 2,8). Изоэлектрическая точка для цистеина и цистина равна 5,0, что указывает на слабые кислотные свойства этих аминокислот. У основных аминокислот — гистидина и особенно лизина и аргинина — изоэлектрическая точка значительно выше 7.

В клетках и межклеточной жидкости организма человека и животных рН среды близка к нейтральной, поэтому основные аминокислоты (лизин, аргинин) несут суммарный положительный заряд (катионы), кислые аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) имеют отрицательный заряд (анионы), а остальные существуют в виде диполя. Кислые и основные аминокислоты больше гидратированы, чем все остальные аминокислоты.

Стереоизомерия аминокислот

Все протеиногенные аминокислоты, за исключением глицина, имеют как минимум один асимметрический атом углерода (С*) и обладают оптической активностью, причем большая часть их относится к левовращающим. Они существуют в виде пространственных изомеров, или стереоизомеров. По расположению заместителей вокруг асимметрического атома углерода стерео-изомеры относят к L- или D-ряду.

L- и D-изомеры относятся друг к другу как предмет и его зеркальное изображение, поэтому их называют также зеркальными изомерами или энантиомерами. Аминокислоты треонин и изолейцин имеют по два асимметрических атома углерода, поэтому у них по четыре стереоизомера. Например, у треонина, помимо L- и D-треонина, имеется еще два, которые называют диастереомерами или аллоформами: L-аллотреонин и D-аллотреонин.

Все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду. Считалось, что D-аминокислоты не встречаются в живой природе. Однако были найдены полипептиды в виде полимеров D-глутаминовой кислоты в капсулах спороносных бактерий (палочке сибирской язвы, картофельной и сенной палочке); D-глутаминовая кислота и D-аланин входят в состав мукопептидов клеточной стенки некоторых бактерий. D-Аминокислоты обнаружены также в антибиотиках, продуцируемых микроорганизмами (см. табл. 3).

Возможно, D-аминокислоты оказались более пригодными для защитных функций организмов (именно этой цели служат и капсула бактерий, и антибиотики), в то время как L-аминокислоты нужны организму для построения белков.

Распространение отдельных аминокислот в разных белках

К настоящему времени расшифрован аминокислотный состав многих белков микробного, растительного и животного происхождения. Наиболее часто в белках находят аланин, глицин, лейцин, серии. Однако каждый белок имеет свой аминокислотный состав. Например, протамины (простые белки, находящиеся в молоках рыб) содержат до 85% аргинина, но в них отсутствуют циклические, кислые и серусодержащие аминокислоты, треонин и лизин. Фиброин — белок натурального шелка, содержит до 50% глицина; в состав коллагена — белка сухожилий — входят редкие аминокислоты (гидроксилизин, гидроксипролин), которые отсутствуют в остальных белках.

Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его функцией. Последовательность расположения аминокислот в белке обусловлена генетическим кодом.

Страница 1 2 3 4 5 6 7

всего страниц: 7